Warum werden ungesättigte Fettsäuren ranzig? Der Mechanismus der Autoxidation

Ungesättigte Fettsäuren unterliegen einer chemischen Zersetzung, die als Autoxidation bezeichnet wird. Dieser Prozess beginnt mit der Bildung von freien Radikalen und führt über eine Kettenreaktion zu einer Vielzahl von Reaktionsprodukten – darunter Hydroperoxide, Aldehyde, Ketone und schließlich polymere Endprodukte. Die Autoxidation verläuft in mehreren Phasen, in denen sich instabile Zwischenprodukte zu immer komplexeren Molekülen umwandeln.

Zunächst reagieren Fettsäureradikale (R•), die z. B. durch Hitze, Licht oder Metallionen initiiert werden, mit atmosphärischem Sauerstoff unter Bildung von Peroxyradikalen (ROO•). Diese greifen weitere ungesättigte Fettsäuren an und bilden dabei Hydroperoxide (ROOH). Im Gegensatz zu Carbonsäuren, bei denen die Hydroxylgruppe an ein Carbonyl-C gebunden ist, ist sie bei Hydroperoxiden direkt mit einem weiteren Sauerstoffatom verbunden. Die Bildung von ROOH regeneriert freie Radikale und treibt somit eine selbstverstärkende Kettenreaktion voran.

Hydroperoxide gelten als erste stabile Zwischenstufe, zerfallen jedoch leicht und setzen dabei neue Radikale wie Alkoxy- (RO•) und Hydroxyloxy-Radikale frei. Diese sind wiederum stark reaktiv und lösen eine erneute Radikalbildung aus. Der Mechanismus führt zu einem exponentiellen Anstieg von Radikalen im Fett und einem hohen Sauerstoffverbrauch. Erst wenn sich genügend freie Radikale angesammelt haben, kommt es zur sogenannten Termination: Zwei Radikale reagieren miteinander und bilden stabile, nicht-radikalische Produkte.

Ein zentraler Aspekt der Initiation ist die Beteiligung von Singulett-Sauerstoff (^1O₂). Im Gegensatz zum energiearmen Triplett-Sauerstoff (^3O₂), der die Standardform in der Atmosphäre darstellt, ist Singulett-Sauerstoff hochreaktiv. Er entsteht unter Lichteinfluss durch Photosensibilisatoren wie Chlorophyll, Riboflavin oder Häm. Besonders relevant ist dies bei lichtempfindlichen Lebensmitteln wie Milch, bei deren Verderb Riboflavin eine Rolle spielt. Singulett-Sauerstoff greift Doppelbindungen ungesättigter Fettsäuren an, verändert deren Geometrie von cis zu trans und verschiebt die Position der Doppelbindung. Diese Reaktion führt direkt zur Bildung von Hydroperoxiden, ohne dass freie Radikale beteiligt sind.

Die Zerfallsprodukte der Hydroperoxide sind entscheidend für den sensorischen und toxikologischen Charakter oxidierter Fette. Besonders reaktive Alkoxyradikale greifen benachbarte α-Methylen-Gruppen an, insbesondere jene, die zwischen konjugierten Doppelbindungen liegen – eine Struktur, wie sie in mehrfach ungesättigten Fettsäuren (PUFAs) wie Linolsäure vorkommt. Diese Gruppen sind besonders anfällig für Wasserstoffabspaltung, was zu Elektronenumlagerungen, Bildung von trans-Doppelbindungen und weiterer Radikalbildung führt.

Der Zerfall der Alkoxyradikale ist für die Entstehung geruchsaktiver Substanzen verantwortlich. Durch Spaltung der Kohlenstoffkette an bestimmten Positionen entstehen Aldehyde wie 2-Nonenal oder 2,4-Decadienal, die den typischen Geruch ranziger Fette verursachen. Ein weiteres bedeutendes Zersetzungsprodukt ist Malondialdehyd, das durch Spaltung an beiden Enden eines konjugierten Diensystems entsteht. Es ist nachweisbar über eine Farbreaktion mit Thiobarbitursäure – ein Standardverfahren zur Beurteilung des Oxidationsgrades von Fetten.

Der Verlauf der Autoxidation lässt sich in eine langsame Induktionsphase mit geringem Sauerstoffverbrauch und eine anschließende schnelle Oxidationsphase unterteilen. Der charakteristische Geruch oxidierter Öle wird meist erst in der späteren Phase wahrgenommen. Einige Öle wie Sojaöl zeigen jedoch bereits früh Off-Flavour-Phänomene. Diese sogenannte Reversion wird mit der Instabilität von Linol- und Linolensäure in Verbindung gebracht. Reduktion dieser Fettsäuren in Pflanzenölen war daher ein wichtiges Ziel der Züchtung, insbesondere bei Sojabohnen.

Ein weiteres Stadium oxidativer Fettveränderungen ist die Polymerisation. Hierbei entstehen durch Quervernetzung hochmolekulare Verbindungen. Besonders betroffen sind Frittieröle, bei deren langanhaltender Nutzung sich Polymere anreichern, die zur Schaumbildung und erhöhten Viskosität führen. Solche Öle können bis zu 25 % polymeres Mat

Wie beeinflussen pH-Wert und Temperatur die Struktur und Funktion von Proteinen?

Die Struktur von Proteinen ist entscheidend für ihre Funktion, und jede Veränderung in der räumlichen Anordnung der Aminosäuren kann tiefgreifende Auswirkungen auf die biologischen Prozesse haben, die sie unterstützen. Ein wichtiger Faktor, der die Struktur von Proteinen beeinflusst, ist der pH-Wert der Umgebung sowie die speziellen Bedingungen, die an der aktiven Stelle eines Enzyms herrschen.

Die Aminosäuren eines Proteins sind durch Peptidbindungen miteinander verknüpft, die durch den Verlust eines Wassermoleküls entstehen, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen reagiert. Diese Peptidbindung hat eine charakteristische Amidstruktur, die den C-N-Bindung eine gewisse Doppelbindungscharakteristik verleiht. Dies führt dazu, dass die freie Rotation um die C-N-Bindung eingeschränkt wird und alle sechs Atome eine feste Anordnung in einer sogenannten „Amid-Ebene“ einnehmen.

Der Prozess der Proteinsynthese in lebenden Organismen ist jedoch wesentlich komplexer, als es die schematische Darstellung der Peptidbindung vermuten lässt. Enzyme, die Teil der Ribosomen sind, müssen nicht nur die Bindungen schaffen, sondern auch sicherstellen, dass die Aminosäuren in der richtigen Reihenfolge kombiniert werden. In der Realität führt diese Anordnung der Aminosäuren zu einer spezifischen Struktur, die oft als Helix oder eine zigzagartige Faltung erscheint, die durch Rotationen der Cα–N- und Cα–C-Bindungen bestimmt wird.

Die spezifische Faltung eines Proteins wird durch die Aminosäuresequenz bestimmt, und moderne Computerprogramme können heute mit hoher Genauigkeit vorhersagen, wie sich eine gegebene Sequenz falten wird. Diese Faltung wird von verschiedenen Bindungen stabilisiert, darunter kovalente Verknüpfungen wie Schwefelbrücken zwischen Cysteinresten sowie Wasserstoffbrücken, die eine entscheidende Rolle bei der Aufrechterhaltung der räumlichen Beziehungen entlang der Polypeptidkette spielen.

Besonders wichtig ist die Bildung der α-Helix, die durch wiederholte Wasserstoffbrücken zwischen den Aminosäuren entsteht. Diese Struktur ist nicht nur stabil, sondern ermöglicht es auch, dass die seitlichen Ketten der Aminosäuren nach außen gerichtet sind, wodurch sie mit anderen Bereichen der Polypeptidkette interagieren können, was die Gesamtstruktur des Proteins stabilisiert. Ein gutes Beispiel für solche Interaktionen sind die Cystein-Cystein-Brücken. Die Hydrophoben Seitenketten von Aminosäuren neigen dazu, sich im Inneren des Moleküls zu versammeln, weit entfernt von der wässrigen Umgebung, was zur korrekten Faltung des Proteins beiträgt.

Doch auch bei der richtigen Faltung eines Proteins kann es zu Störungen kommen, die zu einer sogenannten Denaturierung führen. Diese Denaturierung tritt auf, wenn extreme pH-Werte oder Temperaturen die Kräfte, die die Faltung stabilisieren, zerstören. In diesem Fall verliert das Protein seine Funktion, da seine Struktur nicht mehr erhalten bleibt. In vielen Fällen, insbesondere in Lebensmitteln, führt dies zu neuen Wechselwirkungen zwischen den Proteinen, die zur Bildung von Gels oder Feststoffen führen. Ein Beispiel dafür ist das Eiweiß, das beim Erhitzen denaturiert und ein festes Gelnetz bildet, das Wasser einschließt. Auch bei der Zubereitung von Leber kann eine zu lange Garzeit zu einer ungenießbar festen Textur führen.

In der Biologie spielen Proteine eine Schlüsselrolle in fast allen lebensnotwendigen Prozessen. Enzyme, die als Katalysatoren fungieren, sind Proteine, ebenso wie Trägermoleküle wie Hämoglobin, das Sauerstoff im Blut transportiert. Permeasen, die den Transport von Substanzen über Zellmembranen kontrollieren, sind ebenfalls Proteine. Auch die Antikörper, die unseren Körper vor Krankheitserregern schützen, bestehen aus Proteinen. Diese unterschiedlichen Proteinarten zeichnen sich durch ihre spezifische Funktion aus, aber sie alle haben eine gemeinsame Struktur: Ihre Polypeptidketten sind in einer kompakten, globulären Form gefaltet.

Wichtig ist, dass die genaue Aminosäuresequenz eines Proteins nicht nur seine Funktion bestimmt, sondern auch die Art und Weise, wie sich das Protein faltet. Ein gutes Beispiel hierfür ist das Myoglobin, ein kleines Protein, das viele der strukturellen Merkmale größerer und komplexerer Proteine teilt. Wie viele Enzyme und Trägermoleküle besitzt auch Myoglobin eine prosthetische Gruppe, in diesem Fall das Häm, das eine essentielle Rolle bei seiner Funktion spielt.

Neben diesen allgemeinen Aspekten der Proteinstruktur und -funktion ist es wichtig zu verstehen, dass Proteine nicht nur durch ihre Aminosäuresequenz und ihre Faltung stabilisiert werden, sondern auch durch ihre Interaktionen mit anderen Molekülen, einschließlich Metallionen, Co-Faktoren und anderen Proteinen. Diese Wechselwirkungen sind oft entscheidend für die biologische Aktivität des Proteins. In einigen Fällen kann das Protein ohne die Anwesenheit eines solchen Moleküls, der sogenannten prosthetischen Gruppe, seine Funktion nicht ausführen.

Die Denaturierung von Proteinen kann nicht nur ihre physiologische Funktion blockieren, sondern auch eine Reihe von physiologischen und biochemischen Konsequenzen nach sich ziehen, insbesondere in der Lebensmittelverarbeitung. In vielen Fällen kann die Denaturierung die Nährstoffverfügbarkeit beeinflussen oder die Bioaktivität von Enzymen und anderen Proteinen verändern. Daher ist es entscheidend, den Zusammenhang zwischen Temperatur, pH-Wert und Proteinstruktur sowohl in der Biologie als auch in der Lebensmitteltechnologie zu verstehen.