Erdnussallergien treten viel häufiger auf als Allergien gegen andere Nüsse wie Mandeln, Cashews oder Paranüsse, obwohl Erdnüsse und daraus hergestellte Produkte wie Erdnussbutter in weitaus größeren Mengen konsumiert werden. Der essbare Teil der Erdnuss, das Kotyledon, enthält etwa 25 % Eiweiß. Dieses Eiweiß umfasst mehrere Mitglieder einer bedeutenden Gruppe von Pflanzenlagerproteinen, den sogenannten Cupinen, die besonders mit Hülsenfrüchten wie Erdnüssen und Sojabohnen sowie mit Nüssen wie Mandeln, Walnüssen und Cashews assoziiert sind. Bei Erdnüssen dominieren die beiden Proteine Arachin und Conarachin, die die Hauptursache für Erdnussallergien darstellen. Immunologen bezeichnen diese beiden Proteine als die Allergene Ara h 1 und Ara h 3. Diese sind besonders hitzebeständig und können in Produkten nachgewiesen werden, die nur geringe Mengen an Erdnussmehl enthalten.

Für empfindliche Menschen können Erdnussallergien sofort schwerwiegende Symptome hervorrufen, einschließlich Anaphylaxie, die in extremen Fällen lebensbedrohlich sein kann. Studien der Allgemeinbevölkerung haben gezeigt, dass etwa 5 bis 6 von 1000 Menschen in Großbritannien und den USA an einer Erdnussallergie leiden. Erdnussallergien verursachen einen erheblichen Teil der durch Lebensmittel ausgelösten anaphylaktischen Reaktionen und mehr als 50 % der tödlichen Lebensmittelallergien. Schätzungen zufolge reagieren etwa 95 % der Erdnussallergiker auf das Allergen Ara h 1. Der Anstieg der Erdnussallergien in den letzten Jahrzehnten wird spekulativ auf die wachsende Beliebtheit von Erdnussprodukten und deren Aufnahme in die Ernährung von Kleinkindern zurückgeführt. Allerdings wurde die Vorstellung, dass der Konsum von Erdnussprodukten in der Kindheit tatsächlich die Entwicklung von Erdnussallergien fördert, infrage gestellt. Beobachtungen aus dem Jahr 2015 deuteten darauf hin, dass die frühe Einführung von Erdnüssen bei Säuglingen mit schwerem Ekzem oder einer Eiweißallergie das Risiko, eine Erdnussallergie zu entwickeln, signifikant verringern kann. Wie dieses Vorgehen genau funktioniert und in der klinischen Praxis umgesetzt werden könnte, liegt jedoch außerhalb des Rahmens dieses Buches. Interessierte Leser sollten sich auf eine 2018 veröffentlichte Übersicht von Du Toit und Kollegen beziehen.

Es reicht bereits eine Dosis von nur 100 mg Erdnusseiweiß aus, um bei empfindlichen Personen allergische Reaktionen hervorzurufen. Dies entspricht etwa 400 mg Erdnussmehl. Eine Studie zeigte, dass genügend Erdnusseiweiß in dem Speichel eines Menschen verbleiben kann, der gerade ein Erdnussbutter-Sandwich gegessen hat, um es unklug zu machen, sich von einer Person mit dieser Allergie küssen zu lassen. Angesichts dieser potenziellen Probleme mit Erdnussallergenen ist deren Nachweis und Quantifizierung in Lebensmitteln ein zentrales Anliegen der Lebensmittelanalytik. Zwei Methoden werden regelmäßig eingesetzt: Die am weitesten verbreitete Methode ist der Sandwich-ELISA, eine Art Enzym-Linked Immunosorbent Assay. Die andere Methode nutzt die Polymerase-Kettenreaktion, um Fragmente von Erdnuss-DNA nachzuweisen, die dem allergenen Eiweiß entsprechen. Beide Methoden sind äußerst empfindlich, mit einer Nachweisgrenze von weniger als 5 mg Erdnusseiweiß pro Kilogramm Lebensmittel.

Ein weiteres Problem, das zunehmend in den Fokus gerät, sind die Rückstände von landwirtschaftlichen Chemikalien in Nahrungsmitteln. Moderne landwirtschaftliche Methoden sind stark auf Produkte der chemischen und pharmazeutischen Industrie angewiesen. Auch wenn der Einsatz dieser Chemikalien häufig kritisch betrachtet wird, sind hohe Erträge ohne sie kaum zu erzielen. Besonders besorgniserregend sind die Pestizide. In den 1960er Jahren wurde festgestellt, dass das Insektizid Dichlordiphenyltrichlorethan (DDT) nahezu jede untersuchte Nahrungsmittelkette durchdrungen hatte. Diese Verbreitung war das Ergebnis seiner außerordentlichen Stabilität in der Umwelt und der großflächigen Anwendung von DDT nach dem Zweiten Weltkrieg bis in die frühen 1960er Jahre. Der Pestizid-Markt konnte mit DDT sowohl Insektenplagen, wie z. B. die Mücken, die Malaria und Gelbfieber übertragen, als auch eine Vielzahl von landwirtschaftlichen Schädlingen bekämpfen.

Die öffentlichen Bedenken über die negativen Auswirkungen von DDT auf Vögel, insbesondere Greifvögel, führten zu ersten Restriktionen. 1972 wurden in Großbritannien DDT-Werte von 2,5 ppm in menschlichem Fett festgestellt, was Anlass zur Sorge gab. Auch die Tatsache, dass typische menschliche Milchproben DDT-Rückstände aufwiesen, führte zu weiteren Maßnahmen. In den letzten Jahrzehnten sind die DDT-Werte in menschlicher Milch deutlich gesunken, von 0,12 mg pro kg Milch in den 1960er Jahren auf 0,01 mg pro kg in den Jahren 1989–1991. Diese Entwicklung hat dazu beigetragen, dass DDT in vielen Teilen der Welt, einschließlich Europa und Nordamerika, weitgehend verboten oder stark eingeschränkt wurde.

Trotz dieser Fortschritte bleibt die Frage, wie DDT in Regionen, in denen Malaria weiterhin ein großes Problem darstellt, eingesetzt wird. In den tropischen Gebieten Afrikas ist der Einsatz von DDT zur Bekämpfung von Malaria durch Innenraumsprühungen nach wie vor von Bedeutung. Diese Anwendung hat sich als wesentlich effektiver erwiesen als das großflächige Sprühen im Freien. Allerdings wurden in Studien aus südafrikanischen Dörfern sehr hohe DDT-Werte in menschlicher Milch festgestellt, da DDT dort weiterhin zur Bekämpfung von Malariamücken verwendet wird.

Der Einsatz von DDT hat dazu geführt, dass die weltweiten Bestände an Vögeln, besonders Greifvögeln, stark zurückgegangen sind, da es über die Nahrungskette in diese Tiere gelangte. Das Verbot von DDT hatte jedoch auch eine direkte Auswirkung auf die Malariaraten: Nachdem DDT in den 1990er Jahren verboten wurde, stiegen die Malaria-Fälle dramatisch an. Erst ab 2001, als in einigen Regionen erneut begrenzte Sprühungen von DDT durchgeführt wurden, sanken die Malariainzidenzen wieder. Dieser komplexe Zusammenhang zwischen chemischem Pestizideinsatz und den Auswirkungen auf Gesundheit und Umwelt macht es notwendig, den Einsatz solcher Chemikalien sehr genau zu überwachen und zu regulieren.

Die fortlaufende Überwachung von Pestizidrückständen in Lebensmitteln ist von entscheidender Bedeutung, um die Sicherheit der Bevölkerung zu gewährleisten. In vielen Ländern, darunter die USA und Staaten der Europäischen Union, gibt es umfassende Programme zur Überwachung von Pestizidwerten in Lebensmitteln, die regelmäßig getestet werden. Diese Programme liefern wichtige Informationen darüber, welche Lebensmittel in welchem Ausmaß mit Pestiziden belastet sind, und tragen so zur Transparenz und zur Verringerung der Gefahren durch Chemikalien in der Nahrung bei.

Wie die chemische Analyse von Lebensmitteln durch Isotopenverhältnisse und Enzyme das Verständnis ihrer Herkunft und Verarbeitung verbessert

In der modernen Lebensmittelchemie wird zunehmend die Analyse von stabilen Isotopen verwendet, um die Herkunft und Zusammensetzung von Nahrungsmitteln zu bestimmen. Ein besonders faszinierendes Werkzeug in diesem Bereich ist das Verhältnis von 87Sr/86Sr, einem Isotopenverhältnis von Strontium, das in verschiedenen Nahrungsmitteln nachgewiesen werden kann. So ist es möglich, sogar zwischen ähnlich aussehenden Lebensmitteln zu unterscheiden, die aus verschiedenen Regionen der Welt stammen. Diese Technik hat sich besonders bei der Verifizierung von Herkunftsangaben als effektiv erwiesen. Ein Beispiel ist die Unterscheidung zwischen japanischem Reis, der in Japan angebaut wird, und preisgünstigerem Reis aus Australien, China oder Kalifornien. Auch Gemüse wie Spargel oder Paprika aus unterschiedlichen Regionen können anhand dieses Isotopenverhältnisses voneinander unterschieden werden.

Solche Methoden sind nicht nur für die Forschung interessant, sondern haben auch wirtschaftliche und kommerzielle Bedeutung. Besonders in der Wein- und Lebensmittelindustrie wird diese Technik zunehmend eingesetzt, um die Authentizität von Produkten zu gewährleisten. Auch wenn diese Isotopenanalysen keine direkten gesundheitlichen Auswirkungen auf den Konsumenten haben, sind die ökonomischen Folgen beträchtlich. Verbraucher, die auf Herkunft und Qualität ihrer Lebensmittel achten, profitieren von einer größeren Transparenz auf dem Markt, und Unternehmen können so ihre Produkte besser positionieren und absichern.

Neben der Isotopenanalyse spielt auch die Rolle von Enzymen eine zentrale Bedeutung in der Lebensmittelchemie. Enzyme sind Biokatalysatoren, die chemische Reaktionen in lebenden Systemen beschleunigen und damit die Eigenschaften und das Verhalten von Lebensmitteln entscheidend beeinflussen. Beispielsweise sorgt das Enzym Amylase dafür, dass Stärke in Zucker umgewandelt wird, was nicht nur für die Verdauung wichtig ist, sondern auch für die Fermentation von Lebensmitteln wie Brot und Bier. Ohne Enzyme würden viele der chemischen Reaktionen in Lebensmitteln nur sehr langsam oder gar nicht ablaufen.

Enzyme sind hochspezifisch in ihrer Wirkung und binden sich an bestimmte Substratmoleküle, um die Umwandlung dieser Moleküle in Produkte zu katalysieren. Diese Reaktionen finden meist an der aktiven Stelle des Enzyms statt, die eine spezielle Struktur aufweist, die nur bestimmte Substrate bindet. Die Geschwindigkeit dieser Reaktionen kann durch Temperatur, pH-Wert und die Konzentration des Substrats beeinflusst werden. Besonders interessant ist hierbei die Tatsache, dass Enzyme auch bei relativ niedrigen Temperaturen und unter milderen Bedingungen wirken können, was für die Lebensmittelverarbeitung von großer Bedeutung ist.

Die Bedeutung der Enzyme in der Lebensmittelindustrie ist unverkennbar. In der Brotproduktion beispielsweise sorgt das Enzym Amylase dafür, dass die Stärke im Mehl in Zucker umgewandelt wird, was die Hefe im Teig ernährt und die Gärung vorantreibt. Auch in der Käseherstellung spielt das Enzym Rennin eine wichtige Rolle, da es das Milchprotein Casein ausfällt und so die Bildung von Käse ermöglicht. Durch gezielte Steuerung der enzymatischen Reaktionen kann die Textur, der Geschmack und das Aroma von Lebensmitteln beeinflusst werden. In der modernen Lebensmitteltechnologie wird daher intensiv daran gearbeitet, Enzyme so zu modifizieren, dass sie effizienter und umweltfreundlicher eingesetzt werden können.

Neben der direkten Verwendung von Enzymen zur Verbesserung der Lebensmittelproduktion ist auch die Untersuchung der Enzymaktivität in verschiedenen Rohstoffen von Interesse. So lässt sich etwa anhand der Aktivität von Enzymen feststellen, wie frisch ein Lebensmittel ist und wie lange es bereits gelagert wurde. Auch die Zersetzung von Nahrungsmitteln durch Enzyme, wie zum Beispiel das Braunwerden von Obst, kann durch geeignete Methoden kontrolliert werden.

Die Kombination von Isotopenanalyse und enzymatischen Prozessen bietet also ein umfassendes Verständnis für die Herkunft und die chemische Zusammensetzung von Lebensmitteln. Indem man sowohl die Herkunft eines Produkts als auch die Prozesse, die es während der Verarbeitung durchläuft, untersucht, erhält man ein tieferes Verständnis für die Qualität und Sicherheit von Nahrungsmitteln.

Es ist wichtig zu erkennen, dass die Lebensmittelchemie nicht nur eine Wissenschaft ist, die uns hilft, die Nahrungsmittel, die wir konsumieren, zu verstehen, sondern auch eine Disziplin, die direkt mit der Qualität und Sicherheit der Lebensmittelproduktion verknüpft ist. Das Verständnis der chemischen Zusammensetzung und der Reaktionen, die während der Lagerung und Verarbeitung stattfinden, hilft dabei, innovative Verfahren zu entwickeln, die sowohl die Haltbarkeit der Lebensmittel erhöhen als auch ihre Nährstoffdichte bewahren.

Wie interagieren Proteine und Wasser?

Die Wechselwirkungen von Wasser mit nicht-polaren Molekülen sind komplexer, als es auf den ersten Blick scheint. Ein naheliegendes Beispiel für diese Thematik ist das Verhalten von Öltropfen in Wasser. Auch wenn es eine weit verbreitete Vorstellung gibt, dass Wasser und Öl sich nicht mischen, bleibt die Frage nach den zugrunde liegenden Ursachen dieser Trennung häufig unbeantwortet. Die Antwort lässt sich in den Wechselwirkungen der Wasserstoffbrückenbindungen von Wasser finden. Kleine nicht-polare Moleküle, die in Wasser suspendiert sind, müssen Platz in einem Netzwerk von assoziierten Wassermolekülen einnehmen. Um diesen Raum zu schaffen, müssen zahlreiche Wasserstoffbrückenbindungen aufgebrochen werden, was mit einem erheblichen Aufwand an freier Energie verbunden ist. Die Wassermoleküle reorganisieren sich dann, um die Zahl der Wasserstoffbrückenbindungen zu maximieren und so die freie Energie des Systems zu minimieren. Ein solches Verhalten lässt sich auf die Koaleszenz von Öltropfen in Wasser übertragen: Zwei kleine Öltröpfchen, die in Wasser suspendiert sind, verbinden sich unter bestimmten Bedingungen und bilden einen größeren Tropfen, wodurch die systemische freie Energie gesenkt wird.

Die Rolle von Wasser in der Interaktion mit Proteinen ist für Biochemiker von besonderem Interesse, da Wasser entscheidend für die Struktur und das Verhalten von Proteinen ist, sowohl in vitro als auch in vivo. Ein Proteinmolekül besitzt drei Hauptarten von Oberflächenstrukturen, die je nach der Natur der Aminosäureseitenketten variieren. Es gibt polare geladene Gruppen, wie die von Glutamat (–CH2CH2COO−) oder Lysin (–(CH2)4NH3+), polare neutrale Gruppen, wie die von Serin (–CH2OH) oder Glutaminsäure bei niedrigem pH-Wert (–CH2CH2COOH), sowie unpolare Gruppen, wie die von Valin (–CH(CH3)2) oder Methionin (–CH2CH2SCH3). Aufgrund der Struktur von Proteinen sind die unpolaren Seitenketten normalerweise im Inneren des Moleküls verborgen und haben keine direkte Wechselwirkung mit Wasser.

Die Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Wasser werden jedoch stark durch den pH-Wert beeinflusst, der insbesondere die ionisierbaren Seitenketten beeinflusst. Studien haben gezeigt, dass bei niedrigerem pH-Wert die Wasserbindungsfähigkeit von Aminosäuren variiert. Bei ionisierten sauren Seitenketten wie Asparagin und Glutamat binden etwa sechs Wassermoleküle, während dieses Zahl bei Protonierung auf zwei sinkt. Ähnlich verhält es sich bei den polarisierten, aber nicht-ionisierten Seitenketten wie Asparagin oder Serin. Auf der anderen Seite binden die positiv geladenen Seitenketten von Lysin und Histidin etwa vier Wassermoleküle.

Ein solches Verhalten lässt sich auf ganze Proteine übertragen. Denaturierte Proteine, die ihre natürliche Konformation verlieren, können in manchen Fällen eine erhöhte Wasserbindung aufweisen. Wenn Proteine denaturiert werden, entfalten sie sich und es werden zusätzliche polare Gruppen exponiert, die mit Wasser interagieren können. Dennoch kann es auch zu einem Verlust der Wasserbindungsfähigkeit kommen, wenn denaturierte Proteine aggregieren und beginnen, untereinander Bindungen einzugehen, die die Protein-Wasser-Wechselwirkungen verdrängen. Ein Beispiel dafür ist der Wasserverlust von Fleisch beim Braten, wo sich die Proteine zusammenlagern und Wasser freisetzen.

Die Wechselwirkung von Proteinen mit Wasser kann auch durch die Anwesenheit von kleinen Molekülen wie Ionen beeinflusst werden. Niedrigmolekulare Ionen, insbesondere Anionen und Kationen von Salzen, können die Löslichkeit von Proteinen erhöhen. Dies ist als "Salting-in"-Effekt bekannt, bei dem die geladenen Gruppen auf der Oberfläche von Proteinen stärker Ionen als Wasser binden. Diese Ionen bringen wiederum ihre eigenen Wassermoleküle mit, die für die Aufrechterhaltung der Proteindispersion erforderlich sind. Allerdings gibt es eine Grenze für den "Salting-in"-Effekt. Wenn die Salzkonzentration zu hoch wird (etwa ab 1 mol dm−3), führt dies zu einer Präzipitation der Proteine, ein Prozess, der als "Salting-out" bekannt ist. Dieser Effekt tritt hauptsächlich bei Konzentrationen auf, die in Lebensmitteln selten auftreten, aber für die Fraktionierung von Proteinen in Laboren nützlich sein können.

Es ist zu beachten, dass das Verhalten von Proteinen in Lösungen nicht nur durch den pH-Wert, sondern auch durch die Konzentration von Salzen und anderen Molekülen im System beeinflusst wird. Veränderungen in der chemischen Umgebung eines Proteins können die Bindungsfähigkeit von Wasser beeinflussen und so dessen Struktur und Funktionalität erheblich verändern.

Welche Auswirkungen hat Retrogradation von Stärke auf die Rheologie von Lebensmitteln?

Die Retrogradation von Stärke spielt eine zentrale Rolle bei der Veränderung der physikalischen Eigenschaften von Lebensmitteln, insbesondere in Bezug auf die Textur und Konsistenz. Dies geschieht durch die Reorganisation von Amylose- und Amylopektin-Molekülen, die nach der Gelatinisierung im Kühlschrank oder bei tiefen Temperaturen kristallisieren und die Textur der Lebensmittel erheblich beeinflussen können. Besonders bei stärkehaltigen Lebensmitteln wie Brot, Kuchen oder Puddings ist das Verständnis der Retrogradation von entscheidender Bedeutung, da sie sowohl die Haltbarkeit als auch die Mundwahrnehmung verändert.

Im Allgemeinen entsteht Retrogradation, wenn Stärke in einer Lösung geliert, aber dann bei kühleren Temperaturen wieder auskristallisiert. Dies ist insbesondere bei der Herstellung von Backwaren wie Brot zu beobachten, wo die Struktur der Stärke durch den Backprozess verändert wird. Bereits während des Knetens und Gehens des Teiges beginnt ein Teil der Stärke durch die Aktivität von α- und β-Amylasen, in Maltose und andere Zucker zerlegt zu werden. Diese Zucker werden dann von Hefen vergoren, wobei Kohlendioxid entsteht, das den Teig auflockert. Doch auch wenn Stärke in den Teig eingearbeitet wird, ist sie nicht konstant – nach dem Backen kann sie wieder kristallisieren und zur Festigung der Textur beitragen, was zur Staleness von Brot führt.

Der Vorgang der Retrogradation ist besonders relevant, wenn es um die Herstellung von Produkten geht, die nach dem Backen oder Kochen tiefgefroren werden. Ein Beispiel ist der Fall von Pies, die nach dem Einfrieren und Auftauen eine deutliche Veränderung der Textur zeigen. Hier wird die Amylose im Stärkegemisch schnell retrogradieren, wodurch die Füllung wässrig wird und die Kruste weich und feucht erscheint. Um diesem Problem entgegenzuwirken, wird oft modifizierte Stärke aus speziellen "wachsigen" Maissorten verwendet, die ausschließlich Amylopektin enthalten. Diese Stärken sind weniger anfällig für Retrogradation und behalten ihre Struktur besser bei.

Ein weiteres Beispiel, bei dem Retrogradation berücksichtigt werden muss, sind Instantdesserts. Diese Stärkepulver, die mit Milch vermischt werden, müssen ebenfalls vor der Retrogradation geschützt werden, um die gewünschte Konsistenz zu gewährleisten. Das Verfahren zur Herstellung von Instantdesserts sieht vor, dass rohe Stärkepasten mit heißem Dampf behandelt und schnell getrocknet werden, bevor die Amylose-Moleküle Zeit haben, sich zu organisieren. Dies führt zu einem Pre-Gelatinisieren der Stärke, wodurch sie sich problemlos in Milch löst, jedoch keine so gute Textur wie in einem frisch zubereiteten Dessert bietet.

Die Retrogradation hat auch bei der Stalisierung von Brot und anderen Backwaren einen bemerkenswerten Einfluss. Sobald das frisch gebackene Brot für einige Stunden oder Tage gelagert wird, beginnt es auszutrocknen und seine Frische zu verlieren. Dieser Prozess ist jedoch nicht nur auf das Austrocknen zurückzuführen, sondern vielmehr auf die Retrogradation von Amylose und Amylopektin im Brot. In der ersten Phase, die nur wenige Stunden nach dem Backen beginnt, kommt es zu einer Retrogradation der Amylose-Fragmente. In der späteren Phase der Stalisierung, wenn das Brot vollständig hart wird, ist auch eine Retrogradation der Amylopektin-Fragmente zu beobachten. Diese Kristallisation der retrogradierten Stärke verleiht dem Brot eine zusätzliche Weißfärbung und bewirkt, dass die Krume härter und weniger elastisch wird.

Ein besonders interessantes Phänomen im Zusammenhang mit Retrogradation ist die Wiederherstellung der Textur von abgestandenem Brot durch das Erhitzen. Wenn Brot durch Feuchtigkeit und erneutes Erhitzen in einem heißen Ofen bearbeitet wird, kann die retrogradierte Stärke wieder in Lösung gehen, was die Textur des Brotes etwas aufbessert. Dennoch bleibt der Verlust an Frische und Elastizität nicht vollständig zu vermeiden, was das Verständnis von Retrogradation als Teil der Texturveränderung von Lebensmitteln umso wichtiger macht.

Die Auswirkungen von Retrogradation auf die Verdaulichkeit von Stärke werden ebenfalls immer mehr erforscht. In der aktuellen Ernährungsforschung unterscheidet man mehrere Kategorien von Stärke, die unterschiedliche Auswirkungen auf die Verdauung haben: schnell verdauliche Stärke (RDS), langsam verdauliche Stärke (SDS) und resistente Stärke (RS). Letztere hat sich als besonders wichtig erwiesen, da sie resistent gegenüber der Verdauung im Dünndarm ist und erst im Dickdarm fermentiert wird. Die Fermentation von resistenter Stärke führt zur Produktion von kurzkettigen Fettsäuren (SCFAs), von denen Buttersäure als besonders gesundheitsfördernd gilt und eine Rolle im Schutz vor Darmkrebs spielt.

Resistente Stärke kann unter anderem in verarbeiteten Lebensmitteln oder in unverarbeiteten Nahrungsmitteln wie rohen Kartoffeln und Bananen gefunden werden. Ihre Bedeutung für die menschliche Ernährung wird zunehmend erkannt, da sie nicht nur die Blutzuckerreaktion beeinflusst, sondern auch positiv auf die Gesundheit des Darms wirkt. Dabei ist es wichtig zu wissen, dass resistente Stärke in der Diät fermentiert wird und die dabei entstehenden Fettsäuren vom Körper genutzt werden können.

Das Verständnis der verschiedenen Stärkekategorien und der Retrogradation hilft nicht nur, die physikalischen und texturalen Veränderungen von Lebensmitteln zu erklären, sondern auch deren ernährungsphysiologische Auswirkungen besser zu bewerten. So ist es beispielsweise von Bedeutung, dass bei der Berechnung des Nährwerts von Lebensmitteln die unterschiedliche Verdaulichkeit von Stärke berücksichtigt wird. Lebensmittel, die hohe Mengen an resistenter Stärke enthalten, können in ihrer Wirkung auf den Blutzuckerspiegel und die Darmgesundheit deutlich anders wirken als Lebensmittel, die hauptsächlich schnell verdauliche Stärke enthalten.

Wie modifizierte Stärken und ihre Verarbeitung die Ernährungsqualität von Lebensmitteln beeinflussen

Die Umwandlung von Stärke in Nahrungsmittelprodukte, die mit besonderen Ernährungsmerkmalen versehen sind, hat zunehmend an Bedeutung gewonnen. Ein Bereich, der besonders beachtet wird, ist die chemische Modifikation von Stärke, deren breite Anwendung in der Lebensmittelindustrie zur Verbesserung der Funktionalität und Nährstoffzusammensetzung von Produkten führt. Die Vielzahl internationaler Meinungen zu modifizierten Stärken spiegelt dabei die Unsicherheit wider, die auch für andere chemisch modifizierte Substanzen wie Cellulose besteht.

In Europa sind modifizierte Stärken in bestimmten Varianten zugelassen, wobei sie teils als Lebensmittelzusatzstoffe, teils als eigenständige Nahrungsmittelbestandteile mit einer eigenen ernährungsphysiologischen Bedeutung klassifiziert werden. Es gibt eine Reihe von chemischen Verfahren, die auf die Stabilisierung oder Veränderung der physikalischen Eigenschaften von Stärken abzielen. Zu den häufigsten gehören Acetylierung, Hydroxypropylierung und Phosphorylierung. Diese Verfahren können die Textur von Lebensmitteln verbessern, die Haltbarkeit verlängern oder die Löslichkeit und Verdauungseigenschaften von Stärke anpassen.

Die Verwendung von modifizierten Stärken als Zusatzstoffe erfolgt oft in Form von chemischen Derivaten wie oxidierter Stärke (E1404), Monostärkephosphat (E1410) oder Acetylstärkesalzen (E1420). Solche Derivate erfüllen verschiedene Funktionen, darunter die Verbesserung der Viskosität von Lebensmitteln, die Stabilisierung von Emulsionen oder die Erhöhung der Widerstandsfähigkeit gegenüber Wärme und Säure. In der EU sowie in anderen Ländern wie den USA, Australien, Neuseeland und Japan sind diese modifizierten Stärken weitgehend identisch zugelassen.

Ein weiteres bedeutendes Verfahren zur Umwandlung von Stärke ist die Herstellung von Sirupen. Der Prozess der Umwandlung von Stärke in Glukose und andere Zucker hat sich in den letzten Jahrzehnten erheblich weiterentwickelt, wobei die traditionellen Verfahren der Säurehydrolyse durch enzymatische Prozesse ersetzt wurden. Die Verwendung von thermostabilen Enzymen, die aus thermophilen Bakterien gewonnen werden, ermöglicht die effiziente Spaltung von Stärke unter hohen Temperaturen. Diese Enzyme, wie etwa die α-Amylase, katalysieren die Zersetzung von Amylose und Amylopektin in Oligosaccharide, die wiederum in Glukose umgewandelt werden können.

Ein besonders interessanter Aspekt der industriellen Stärkeverarbeitung ist die Herstellung von hochfructosehaltigen Sirupen, die vor allem in der Getränkeindustrie an Bedeutung gewonnen haben. Diese Sirupe enthalten ein Verhältnis von Fruktose zu Glukose von etwa 55:45 und bieten eine vergleichbare Süße wie Invertzucker. Die Theorie, dass die Verwendung von High-Fructose-Corn-Syrup in Softdrinks zu einer Reduzierung des Gesamtzuckergehalts führen könnte, ist allerdings unter Ernährungswissenschaftlern umstritten, da insbesondere der zunehmende Konsum von Zuckerersatzstoffen in der Kindheit langfristig negative Auswirkungen auf die Gesundheit haben könnte.

Der Einfluss von Stärke und den daraus gewonnenen Produkten auf den Blutzuckerspiegel ist ein weiteres Thema, das zunehmend untersucht wird. Der sogenannte glykämische Index (GI) gibt Aufschluss darüber, wie schnell ein Lebensmittel den Blutzuckerspiegel anhebt. Ein hoher GI bedeutet, dass ein Lebensmittel schnell Glukose ins Blut freisetzt, was zu einem schnellen Anstieg des Blutzuckerspiegels führt. Dies hat Auswirkungen auf den Insulinspiegel und kann langfristig zur Entwicklung von Stoffwechselstörungen wie Typ-2-Diabetes führen. Der GI wird durch die Messung des Blutzuckerspiegels nach dem Verzehr einer Portion eines bestimmten Lebensmittels ermittelt und liefert wertvolle Informationen darüber, wie unterschiedlich Lebensmittel in Bezug auf ihre Blutzuckerwirkung wirken.

Der GI allein ist jedoch nicht immer aussagekräftig genug, um die Auswirkungen eines Lebensmittels auf die Gesundheit zu beurteilen. Hier kommt der glykämische Last (GL) ins Spiel, der zusätzlich die Menge der Kohlenhydrate im Lebensmittel berücksichtigt. So kann ein Lebensmittel mit hohem GI, aber niedrigem Kohlenhydratanteil eine geringere glykämische Last aufweisen, was es zu einer weniger problematischen Wahl macht.

Die Diskussion um den glykämischen Index ist jedoch nicht nur eine Frage der Zuckeraufnahme, sondern auch der langfristigen Ernährungsgewohnheiten. Eine ausgewogene Ernährung sollte nicht nur auf die Zucker- und Kohlenhydrataufnahme fokussieren, sondern auch andere Faktoren wie die Gesamtqualität der Nahrung und den Nährstoffgehalt berücksichtigen. Dies betrifft nicht nur den Verzehr von Stärke und Zucker, sondern auch die Auswahl von Nahrungsmitteln, die zu einer stabilen Energieversorgung ohne starke Blutzuckerschwankungen führen.